Proteinfraktionen durch Elektrophorese (im Blut)

Metastasen

Die Proteinelektrophorese ist eine Methode zur Trennung von Serumproteinen in Fraktionen unter dem Einfluss eines elektrischen Stroms. Die Methode gibt eine Gesamtbewertung des Verhältnisses von Proteinen unter normalen und pathologischen Bedingungen. Häufiger ist es ein zusätzlicher Test bei der Diagnose von Krankheiten. Die wichtigsten Indikationen für die Ernennung: verschiedene entzündliche Erkrankungen, systemische Erkrankungen, Lebererkrankungen, Tumorprozess (Myelom).

Bei Myelomen und anderen Gammopatii im Blut und im Urin ist das Auftreten von Paraproteinen (pathologischen Immunglobulinen und deren Ketten) möglich. Für ihren Nachweis mit der Methode der Elektrophorese mit Immunfixierung unter Verwendung spezieller Antiseren (siehe "Immunelektrophorese", "Bestimmung der freien Leichtketten von Immunglobulinen (Kappa und Lambda) in Serum und Urin").

  • Allopurinol. Asparginase Azathioprin. Chlorpropamid. Cisplatin Dapson Dextran Östrogen Ibuprofen Isoniazid. Nitrofurantoin Orale Kontrazeptiva. Phenytoin Prednisolon (hohe Dosen). Sargrammost Valproinsäure

  • Östrogen Orale Kontrazeptiva. Phenytoin

  • Östrogen Orale Kontrazeptiva.

    In den folgenden Fällen ernannt.

  • Bei akuten und chronischen entzündlichen Erkrankungen (Infektionen, Kollagenose und vielen anderen). Mit krebs Essstörungen und Malabsorptionssyndrom.

    Eine echte Hyperalbuminämie aufgrund natürlicher Ursachen existiert nicht. Jede Situation, die zu einer Abnahme des Wassergehalts im Plasma führt, erhöht die Konzentration aller Plasmaproteine, einschließlich Albumin.

  • Rheumatische Erkrankungen. Verbrennungen. Granulomatöse Prozesse. Die meisten bakteriellen Infektionen. Virusinfektionen. Begleitet von der Zerstörung von Gewebe. Nekrose des Gewebes (insbesondere bei malignen Prozessen zu beobachten). Vaskulitis Ulzerative Darmläsionen. Serozity. Subakute bakterielle Endokarditis. Einige parasitäre Läsionen.

  • Akute und chronische Lebererkrankungen. Amyloidose Essstörungen. Maligne Tumoren. Herzinsuffizienz. Konstriktive Perikarditis Herzklappenerkrankung. In seltenen Fällen ist die Albuminsynthese aufgrund genetischer Mechanismen, dh angeborener Analbuminämie, praktisch nicht vorhanden. Die Albuminwerte während der Schwangerschaft sinken in der Regel zusammen mit einer Erhöhung des Plasmavolumens.

  • Nephrotisches Syndrom. Verbrennungen. Verletzungen und Quetschgewebe. Transudation oder Exsudation der Hohlorgane oder Epithelflächen. Nach Blutungen und der Einführung von Blutersatzflüssigkeiten. Gastrointestinale und lymphatische Fisteln. Wiederholte Thorakozentese oder Parazentese, verschiedene Enteropathien im Zusammenhang mit Überempfindlichkeit gegen Nahrungsmittel (z. B. Gluten).

  • Erhöhte Körpertemperatur Antimetaboliten Familien idiopathische Hypoproteinämie. Hypermetabolische Zustände hormonellen Ursprungs (z. B. Morbus Cushing, Thyreotoxikose, einige maligne Tumoren, Präeklampsie).

  • Schwangerschaft Einführung von exogenem Östrogen. Verschiedene monoklonale Immunopathien (einschließlich Waldenstroms Myelom und Makroglobulinämie). Herzinsuffizienz.

  • Das Akutphasenprotein (Fraktion von a1-Globulin enthält hauptsächlich alpha1-Antitrypsin, acid1 alpha1-Glycoprotein, alpha1-Lipoprotein). Erhöhte bei mehreren akuten, subakuten oder chronischen entzündlichen und neoplastischen Erkrankungen sowie bei Lebererkrankungen.

  • Schwere Lebererkrankung Erblicher a1-Mangel - Antitrypsin. Tangiera-Krankheit (a1-Lipoprotein) - Mangel an HDL und ApoA-I-Plasma, erhöhte TG-Spiegel und frühe Entwicklung von Atherosklerose.

  • Alpha2-Fraktion - enthält hauptsächlich Alpha2-Makroglobulin, Haptoglobin und Apolipoprotein B.
    Nephrotisches Syndrom (assoziiert mit Hypalbuminämie); bei einigen subakuten und chronischen entzündlichen und neoplastischen Erkrankungen das Stadium der Erholung nach thermischen Verbrennungen.

  • In seltenen Fällen mit Diabetes. Pankreatitis Hämolyse

  • Primäre oder sekundäre Hyperlipoproteinämie (insbesondere Typ II), monoklonale Gammopathien.

    Hypobetalipoproteinämie, IgA-Mangel.

  • Polyklonale Gammopathien: Chronische Lebererkrankungen, chronische Infektionen, einige Autoimmunerkrankungen (RA, SLE). Polyklonale Gammapathien (Beta- und Gammazonenüberlappung): In Verbindung mit Hepatitis, Zirrhose. Polyklonale Gammopathien (oligoklonal, auf einem Spurenelektrophoregramm in Form einer schmalen Bande): Chronisch aktive (lupoide) Hepatitis, zirkulierende Immunkomplexe (z. B. bei rheumatoider Arthritis). Monoklonale Gammapathien: Erkrankungen, die bei Dyscrasie oder Lymphoproliferation von lymphatischen Gewebezellen auftreten (z. B. Myelom, Makroglobulinämie, Amyloidose, Lymphom, chronische lymphozytäre Leukämie), monoklonale Gammopathie unbekannter Ätiologie.

  • Immunschwäche oder Immunsuppression.

    Die Proteinelektrophorese ist eine Methode zur Trennung von Serumproteinen in Fraktionen unter dem Einfluss eines elektrischen Stroms. Die Methode gibt eine Gesamtbewertung des Verhältnisses von Proteinen unter normalen und pathologischen Bedingungen. Häufiger ist es ein zusätzlicher Test bei der Diagnose von Krankheiten. Die wichtigsten Indikationen für die Ernennung: verschiedene entzündliche Erkrankungen, systemische Erkrankungen, Lebererkrankungen, Tumorprozess (Myelom).

    Bei Myelomen und anderen Gammopatii im Blut und im Urin ist das Auftreten von Paraproteinen (pathologischen Immunglobulinen und deren Ketten) möglich. Für ihren Nachweis mit der Methode der Elektrophorese mit Immunfixierung unter Verwendung spezieller Antiseren (siehe "Immunelektrophorese", "Bestimmung der freien Leichtketten von Immunglobulinen (Kappa und Lambda) in Serum und Urin").

    Albumin / Globulin-Verhältnis - das Verhältnis der Anzahl von Albumin zu Globulin im Serum. Normalerweise ist es 1,5-2,3.

    Proteinfraktionen durch Elektrophorese (im Blut)

    Schlüsselwörter: Hemmapathie Immunglobulin-Entzündung Albumin Globulin Myelom Blut

    Die Proteinelektrophorese ist eine Methode zur Trennung von Serumproteinen in Fraktionen unter dem Einfluss eines elektrischen Stroms. Die Methode gibt eine Gesamtbewertung des Verhältnisses von Proteinen unter normalen und pathologischen Bedingungen. Häufiger ist es ein zusätzlicher Test bei der Diagnose von Krankheiten. Die wichtigsten Indikationen für die Ernennung: verschiedene entzündliche Erkrankungen, systemische Erkrankungen, Lebererkrankungen, Tumorprozess (Myelom).

    Bei Myelomen und anderen Gammopatii im Blut und im Urin ist das Auftreten von Paraproteinen (pathologischen Immunglobulinen und deren Ketten) möglich. Für ihren Nachweis mit der Methode der Elektrophorese mit Immunfixierung unter Verwendung spezieller Antiseren (siehe "Immunelektrophorese", "Bestimmung der freien Leichtketten von Immunglobulinen (Kappa und Lambda) in Serum und Urin").

    Albumin / Globulin-Verhältnis - das Verhältnis der Anzahl von Albumin zu Globulin im Serum. Normalerweise ist es 1,5-2,3.

    Proteinfraktionen

    Proteinfraktionen - ist das Verhältnis der Komponenten, die einen einzigen Indikator bilden - Gesamtblutprotein. Die Bestimmung des Verhältnisses der Proteinfraktionen ermöglicht den Nachweis charakteristischer pathologischer Zustände im Körper.

    Die Blutproteinmischung kann durch Elektrophorese in 5 Fraktionen aufgeteilt werden:

    2. α1-Globuline: alpha1-Antitrypsin, alpha1-Säureglycoprotein (Orzomomuoid), alpha1-Lipoprotein.

    3. α2 - Globuline: alpha2-Makroglobulin, Ceruloplasmin, Haptoglobin, Antithrombin III, Thyroxin-bindendes Glolobulin. Hierbei handelt es sich um Akute-Phase-Proteine, von denen hauptsächlich Alpha2-Makroglobulin für die Entwicklung entzündlicher Reaktionen bei Infektionen verantwortlich ist.

    4. β-Globuline: Trasferrin (Eisenträgerprotein), Komponenten des Komplementsystems, Hämopexin (bindet Häm, so dass es nicht von den Nieren ausgeschieden wird), Immunglobuline, C-reaktives Protein.

    5. γ - Globuline: Lysozym, Fibrinogen, Immunglobuline der Klassen IgG, IgA, IgM, IgE. Letztere sind Antikörper, die den Körper vor dem Eindringen von Fremdstoffen schützen.

    Die Bewertung von Proteinfraktionen ist eine umfassende Studie, deren Ergebnisse zusammen betrachtet werden sollten. Die häufigsten Arten von Störungen des Proteinstoffwechsels, die am häufigsten festgestellt werden, sind Dysproteinämie und Paraproteinämie.

    Dysproteinämie - eine Verletzung des Verhältnisses der Komponenten zum Begriff "Gesamtprotein". Die Menge an Gesamtprotein kann normal sein. Bei bestimmten Krankheiten, die sich durch eine typische Änderung der Proteinzusammensetzung auszeichnen.

    • Ein Anstieg der Alpha1- und Alpha2-Globuline ist charakteristisch für akute entzündliche Prozesse - akute Bronchitis, Pneumonie, akute Pyelonephritis, Herzinfarkt, Verletzungen, Tumore.
    • Erhöhtes Alpha-2-Globulin deutet auf ein nephrotisches Syndrom hin. Dies wird durch die Akkumulation von Alpha-2-Makroglobulin bei gleichzeitigem Albuminverlust während der Filtration in den Nieren erklärt.
    • Erhöhtes Gamma-Globulin weist auf einen chronischen Entzündungsprozess im Körper hin: chronische Hepatitis, rheumatoide Arthritis.
    • Anstieg der Gammaglobuline bei gleichzeitiger Fusion von Gamma- und Betaglobulinfraktionen während der Elektrophorese: Leberzirrhose.

    Paraproteinämie ist die Entstehung eines ungewöhnlichen monoklonalen Proteins namens Paraprotein, M-Protein, M-Gradient. Der Gehalt an M-Protein von mehr als 15 g / l weist auf ein Myelom hin. Bei älteren Patienten mit chronischer Hepatitis finden sich geringe Mengen an M-Protein.

    Das Auftreten von M-Protein ist bei multiplem Myelom (Erhöhung der IgG-Produktion), bei Waldenstrom-Makroglobulinämie (übermäßige IgM-Bildung) und bei monoklonaler Gammopathie mit unklarer Genese (IgA-Hyperproduktion) möglich. In jedem Fall ist es bei der Untersuchung von Proteinfraktionen nicht möglich, die Immunglobulinklasse zu klären, daher wird nur der Gesamtanstieg an M-Protein geschätzt.

    Indikationen zur Analyse

    Akute entzündliche Erkrankungen.

    Chronische entzündliche Erkrankungen.

    Vorbereitung auf die Studie

    Am Tag vor der Studie nehmen Sie keine alkoholischen Getränke, fette Speisen, beschränken Sie die körperliche Aktivität.

    Blut für die Forschung wird morgens auf nüchternen Magen genommen, sogar Tee oder Kaffee ist ausgeschlossen. Es ist erlaubt, normales Wasser zu trinken.

    Das Zeitintervall zwischen der letzten Mahlzeit und der Blutentnahme für eine Studie beträgt mindestens acht Stunden.

    Blut für die Forschung sollte von 8 bis 11 Uhr gespendet werden.

    Lernmaterial

    Interpretation der Ergebnisse

    Rate: Die Rate-Werte können je nach Labor geringfügig variieren. Vergleichen Sie das Ergebnis mit der Norm in der Form des Analyseergebnisses. Wenn nicht anders angegeben, siehe unten.

    Anheben:

    • Schwangerschaft
    • Alkoholismus,
    • Austrocknung.

    2. α1 - Globuline:

    • Infektionskrankheiten
    • systemische Bindegewebserkrankungen
    • Morbus Hodgkin
    • Leberzirrhose,
    • drittes Trimester der Schwangerschaft
    • Akzeptanz von Hormonen - Androgenen.

    3. α2 - Globuline:

    • Nephrotisches Syndrom,
    • Zirrhose oder Hepatitis,
    • chronischer Entzündungsprozess (rheumatoide Arthritis, Periarteritis nodosa).
    • obstruktive Gelbsucht
    • Eisenmangelanämie (erhöhtes Transferrin),
    • Östrogen nehmen.
    • chronische Infektionskrankheiten
    • parasitäre Invasion,
    • Sarkoidose
    • Lebererkrankung (chronische Hepatitis, Zirrhose),
    • multiples Myelom
    • Waldenström-Krankheit
    • monoklonale Gammopathie.

    Verringern:

    • ungenügende Proteinzufuhr aus der Nahrung,
    • Verletzung der Proteinaufnahme im Darm,
    • bösartige Tumore,
    • verbrennt
    • Überschüssige Flüssigkeit im Körper
    • erbliche Pathologie - Analbuminämie.

    2. α1 - Globuline:

    • angeborener Mangel an alpha1-Antitrypsin.

    3. α2 - Globuline:

    • Verbrennungen und Verletzungen (Reduktion von Alpha2-Makroglobulin),
    • Hämolyse (Reduktion von Haptoglobin).
    • chronische Lebererkrankung,
    • Nephrotisches Syndrom.
    • Strahlenkrankheit
    • Agammaglobulinämie oder Hypogammaglobulinämie,
    • lymphosarkom,
    • Lymphogranulomatose.

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    Werknummer 1. Trennung und Quantifizierung von Protein

    Fraktionen von Blutserum durch Elektrophorese auf Papier.

    Das Prinzip der Methode. Elektrophorese ist die Bewegung geladener Teilchen in einem Feld von Gleichstrom. Die Bewegungsgeschwindigkeit von Proteinmolekülen in einem elektrischen Feld hängt von der Ladung, dem Molekulargewicht, dem pH-Wert und der Ionenstärke der Lösung ab.

    Die Serumproteine ​​werden auf einen mit einer Pufferlösung befeuchteten Papierstreifen gelegt, durch den ein konstanter elektrischer Strom geleitet wird. Bei pH 8,6 sind Serumproteine ​​negativ geladen und werden unter dem Einfluss eines elektrischen Feldes auf die Anode übertragen.

    Humanserum enthält verschiedene Proteine. Unter Verwendung der Elektrophorese werden 5 Fraktionen auf Papier unterschieden - Albumin, α1-, α2-, β-, γ-Globuline.

    Klinischer und diagnostischer Wert: Viele pathologische Zustände gehen mit quantitativen Änderungen des Verhältnisses der Proteinfraktionen der Blutdysproteinämie einher. Eine Abnahme der Albuminfraktion ist für Lebererkrankungen aufgrund einer Abnahme der Proteinsynthesefunktion von Hepatozyten charakteristisch. Hypoalbuminämie begleitet auch eine Nierenerkrankung aufgrund von Proteinverlust im Urin. Die Erhöhung des Gehalts an Fraktionen α1- und α2-Globuline werden bei Stress, entzündlichen Prozessen aufgrund von Proteinen der „akuten Phase“, Kollagenerkrankungen und Metastasen maligner Tumoren beobachtet. Der Anteil an β-Globulinen steigt mit Hyperlipoproteinämie an. Der Anteil an γ-Globulinen steigt mit Immunreaktionen, die durch virale und bakterielle Infektionen verursacht werden. Bei primärer und sekundärer Immundefizienz kann es zu einer Abnahme der γ-Globulinfraktion kommen.

    Die Reihenfolge der Leistung

    1. Vorrichtung Vorrichtung zur Elektrophorese. Das Gerät besteht aus einem Gleichrichter, der einen konstanten Strom der erforderlichen Spannung liefert, und einer Elektrophoresekammer. Die Kammer selbst besteht aus 2 Bädern; In einer von ihnen befindet sich eine feste Trennwand, in der die Platinelektrode (+ Anode) platziert ist, und in der anderen befindet sich eine Edelstahlelektrode (- Kathode). Zwischen den mit dem entsprechenden Puffer gefüllten Bädern befindet sich eine Verbindungsbrücke, auf der Spezialfilterpapierstreifen angeordnet sind.

    2. Elektrophorese durchführen. Füllen Sie beide Kammern der Kammer mit einer Lösung von Veronal-Puffer mit einem pH-Wert von 8,6. Die Pufferlösung in den Bädern sollte ausreichen, um die feste Trennwand abzudecken, lag jedoch unterhalb der beweglichen Trennwände.

    Legen Sie die Elektroden in das Bad ein. Schneiden Sie Filterpapierstreifen der erforderlichen Größe je nach Kammergröße (normalerweise 4-6 cm breit) aus und markieren Sie die Stelle, an der das Serum aufgetragen werden soll (Start), anschließend mit einem Bleistift. Befeuchten Sie diese Streifen in Pufferspeicher. Setzen Sie die Verbindungsbrücke in die Badkammern ein. Legen Sie die Papierstreifen mit einer Pinzette auf trockene Platten, tauchen Sie die Enden der Streifen in Bäder mit Puffer ein und tragen Sie vormarkierte Papierabschnitte mit 0,025-0,005 ml Serum im Abstand von 5-6 cm vom Brückenkante auf. Der Serumauftrag erfolgt von der Kathode aus.

    Abbildung 1. Diagramm einer Kamera für die Elektrophorese von Proteinen auf Papier:

    1-Stabilisator; 2-Kammer-Elektrophorese; 3-Pufferlösung; 4 Stützbrückenelektrode; 5-Filterpapier für die Elektrophorese.

    Nach dem Auftragen des Serums auf die Papierstreifen wird die Kammer mit einem Deckel verschlossen. Auf dem Deckel der Kamera befindet sich ein Verriegelungsclip, der zum Einschalten der Kamera dient. Der angeschlossene Gleichrichter liefert bei einer konstanten Spannung von 110-160 V einen konstanten Strom von 2 bis 4 mA in die Kammer. Die Elektrophorese wird mit einem Potentialgradienten von 3 bis 8 V pro 1 cm Bande bei Raumtemperatur durchgeführt. Eine gute Trennung erfolgt in 18 bis 20 Stunden.

    3. Gerät ausschalten und Proteinfraktionen identifizieren. Schalten Sie das Gerät aus. Nehmen Sie die Kamera heraus und entfernen Sie die Papierstreifen vom Gerät. Dann wird jeder Streifen 20 Minuten bei einer Temperatur von 105 ° C in einen Trockenschrank gelegt. In diesem Fall werden die Proteinfraktionen auf Papier fixiert. Die Proteinfärbung wird 30 Minuten mit einer Lösung von Bromphenolblau durchgeführt und dann mit Elektrophoregramm mit 2% Essigsäurelösung gewaschen. Die resultierenden Elektrophorogramme werden luftgetrocknet. Proteinfraktionen sind blau-grün gefärbt.

    4. Quantitative Bestimmung von Proteinfraktionen. Verfärbte Proteinflecken werden geschnitten, der Farbstoff wird mit einer 0,01 n Alkalilösung eluiert. Die Farbintensität jeder Fraktion wird kolorimetrisch auf FEC bestimmt.

    Die quantitative Bestimmung von Proteinfraktionen auf einem Elektrophoregramm kann auf zwei Arten erfolgen: durch Elution der Tinte und Photokolorimetrie und durch eine densitometrische Methode.

    Der Gehalt an Proteinfraktionen von Blutserum, erhalten durch Elektrophorese auf Papier, Durchschnitt eines Erwachsenen:

    Densitometrische Methode. In einer speziellen Vorrichtung (Densitometer) wird ein Lichtstrahl durch das Elektrophoregramm geleitet, dessen Absorption von der optischen Dichte der angefärbten Proteinflecken abhängt. Das Licht, das das Elektrophoregramm durchlaufen hat, wird von der Fotozelle aufgefangen und in einen elektrischen Strom umgewandelt, dessen Schwingungen als Kurve auf einem Papierblatt fixiert sind, wobei jeder Peak der Kurve einer bestimmten Proteinfraktion entspricht.

    Abbildung 2. Elektrophoregramm von Humanserum.

    Proteinfraktionen durch Elektrophorese

    Ein wichtiger diagnostischer Wert ist die quantitative Beziehung zwischen einzelnen Serumproteinen. Im Serum eines gesunden Menschen kann die Elektrophorese 6 Proteinfraktionen nachweisen: Prealbumin, Albumin, Alpha-1-Globulin, Alpha-2-Globulin, Beta-Globulin und Gammaglobulin.

    Die Analyse von Proteinfraktionen ermöglicht es Ihnen, auf Kosten zu ermitteln, bei welcher Fraktion der Patient eine Zunahme oder einen Mangel an Protein hat, und auch die Spezifität der für diese Pathologie charakteristischen Veränderungen zu beurteilen.

    Die Untersuchung von Proteinfraktionen erlaubt es jedoch, die Charakteristika für einen eventuellen Überschuss oder Mangel an Protein nur in der allgemeinsten Form zu beurteilen.

    Veränderungen in der Alpha-1-Globulinfraktion werden bei akuten, subakuten Entzündungsprozessen beobachtet, wobei ähnliche chronische Prozesse verstärkt werden. Schädigung der Leber.

    Veränderungen in der Alpha-2-Globulinfraktion werden bei allen Arten akuter Entzündungsprozesse beobachtet.

    Veränderungen in der Beta-Globulinfraktion. Die Beta-Fraktion enthält Transferrin, Hämopexin, Komplementkomponenten, Immunglobuline und Lipoproteine. Ein Anstieg dieser Fraktion wird bei primärer und sekundärer Hyperlipoproteinämie sowie bei Lebererkrankungen festgestellt.

    Änderungen in der Fraktion von Gamma-Globulinen. Die Gamma-Fraktion enthält die Immunglobuline G, A, M, D, E. Daher wird ein Anstieg des Gamma-Globulingehalts bei der Reaktion des Immunsystems beobachtet, wenn Antikörper und Autoantikörper produziert werden: bei viralen und bakteriellen Infektionen, Entzündungen, Kollagenose, Gewebezerstörung und Verbrennungen. Eine signifikante Hypergammaglobulinämie, die die Aktivität des Entzündungsprozesses widerspiegelt, ist charakteristisch für chronisch aktive Hepatitis und Leberzirrhose.

    Ein Anstieg dieser Fraktion wird bei 88-92% der Patienten beobachtet xpaktive Hepatitis mit einem signifikanten Anstieg (bis zu 26 g / l und mehr) bei 60–65% der Patienten. Fast die gleichen Veränderungen werden bei Patienten mit hochaktiver Leberzirrhose und fortgeschrittener Leberzirrhose beobachtet, während der Gehalt an Beta-Globulin häufig höher ist als derjenige von Albumin, was ein schlechtes prognostisches Anzeichen ist.

    Um die Schwere der Dysproteinämie zu beurteilen, wird häufig der Albumin-Globulin-Koeffizient berechnet, d.h. das Verhältnis der Albuminfraktion zur Globulinfraktion. Normalerweise liegt dieser Wert zwischen 2,5 und 3,5. Bei Patienten mit chronischer Hepatitis und Leberzirrhose sinkt dieser Koeffizient aufgrund eines Albuminabfalls und eines Anstiegs des Globulinanteils auf 1,5 bis 1 ab.

    Proteinfraktionen durch Elektrophorese

    Ein deutlicher Anstieg der Kalziumspiegel im Plasma wird bei der Entwicklung von Tumoren in den Knochen, Hyperplasien oder Nebenschilddrüsenadenomen beobachtet. In diesen Fällen gelangt Kalzium aus den Knochen in das Plasma und wird brüchig.

    Ein wichtiger diagnostischer Wert ist die Bestimmung von Kalzium bei Hypokalzämie. Der Zustand der Hypokalzämie wird beim Hypoparathyreoidismus beobachtet. Dysfunktion von Nebenschilddrüsengelee führt zu einer starken Abnahme des Gehalts an ionisiertem Kalzium im Blut, was mit Krampfanfällen (Tetanie) einhergehen kann. Ein Rückgang der Calciumkonzentration im Plasma wird auch bei Rachitis, Sprue, obstruktiver Gelbsucht, Nephrose und Glomerulonephritis festgestellt.

    Der Mechanismus der Blutgerinnung.

    Das Blutgerinnungssystem ist eine Kaskadenkette proteolytischer Reaktionen.

    Durch die Reaktionskaskade wird das anfängliche schwache Signal schrittweise verstärkt - ein Effekt, der die Aktivierung des internen und externen Freisetzungsmechanismus der Gerinnung bewirkt. Jede nachfolgende Stufe führt zur Bildung von immer größeren Mengen der aktiven Form des nächsten Faktors. Es gibt eine lawinenartige Zunahme der "Kraft" jeder nächsten Stufe der Kaskade, wodurch die Umwandlung von Fibrinogen in Fibrin sehr schnell vonstatten geht.

    Erste Stufe - Reduzierung des beschädigten Schiffes.

    Zweite Stufe - die Bildung eines weißen Thrombus. Prothrombin (VII-Faktor) unter der Wirkung von Thromboplastin (III) -Plättchen und Calciumionen (IV) verwandelt sich in eine aktive Form - Thrombin. Faktoren eines externen Auslösemechanismus für die Gerinnung sind in dieser Phase involviert: Proconvertin (VII); Proaccelerin (V); Stuart-Faktor (X) sowie Faktoren des inneren Gerinnungsauslösers: Weihnachtsfaktor (IX); Rosenthal-Faktor (XI); Hageman-Faktor (XII)

    Dritte Stufe - Bildung eines roten Thrombus. Thrombin aktiviert Fibrinogen (I) und macht es zur aktiven Form des Fibrinmonomers. Dann wird Fibrin gebildet - Polymer (Fibringel), das sich in der Stärke nicht unterscheidet. Es kann leicht den mechanischen Effekt zerstören. Unter der Wirkung des Transglutaminaseenzyms (XIIIa) werden starke kovalente Bindungen zwischen Fibrinmonomeren sowie zwischen Fibrin und Fibronektinprotein gebildet, wodurch das Fibringel stabilisiert wird.

    Eine Stunde später wird das Gerinnsel zusammengedrückt (Rückzug des Gerinnsels). Dann tritt die Fibrinolyse auf (vierte Stufe). Plasminogen wird unter der Wirkung des Enzyms Urokinase und Gewebeplasminogenaktivator (TAP) in eine aktive Form umgewandelt - Plasmin (partielle Proteolyse), das Peptidbindungen in Fibrinpolymeren spaltet.

    Ein Blutgerinnsel verschwindet innerhalb weniger Tage.

    Die Rolle von Vitamin K bei der Blutgerinnung.

    Vitamin K ist Teil der Enzyme, die die Carboxylierung von Glutaminsäure unter Bildung von γ-Carboxyglutaminsäure katalysieren, die Teil der Blutgerinnungsfaktoren ist: II, VII, IX, X.

    Inhibitoren von Blutgerinnungsfaktoren:

    Plasmaprotein Antithrombin III, das die Mehrheit der Gerinnungsfaktoren inaktiviert;

    Andere Proteine ​​sind Proteinaseinhibitoren (α-Makroglobulin, Anticonvertin, Thrombomodulin).

    Antithrombin III aktivierendes Heparin;

    Antivitamine K - Dicoumarin, Neodicoumarin usw.

    Hämoglobinstoffwechsel. Synthese von Häm, Hämoglobin.

    Es gibt fünf Hauptproteinfraktionen im Blut.

    Menschliches Blutplasma enthält normalerweise mehr als 100 Arten von Proteinen. Etwa 90% des Gesamtblutproteins besteht aus Albumin, Immunglobulinen, Lipoproteinen, Fibrinogen, Transferrin; Andere Proteine ​​sind in geringen Mengen im Plasma vorhanden.

    Die Synthese von Plasmaproteinen bewirkt:

    • die Leber - synthetisiert vollständig Fibrinogen und Blutalbumin, die meisten α- und β-Globuline
    • Zellen des retikuloendothelialen Systems (RES) des Knochenmarks und der Lymphknoten sind Teil von β-Globulinen und γ-Globulinen (Immunglobulinen).

    Es gibt viele verschiedene Methoden, um Proteine ​​abhängig von ihren bestimmten Eigenschaften zu trennen. Die gebräuchlichste Methode zur Blutproteinfraktionierung ist die Elektrophorese.

    Proteinelektrophorese

    Celluloseacetatfolie, Gel, Spezialpapier (Träger) wird auf den Rahmen gelegt, während die gegenüberliegenden Kanten des Trägers mit der Pufferlösung in der Küvette hängen. Serum wird auf die Startlinie aufgetragen. Das Verfahren besteht in der Bewegung geladener Proteinmoleküle entlang der Oberfläche des Trägers unter dem Einfluss eines elektrischen Feldes. Moleküle mit der größten negativen Ladung und der kleinsten Größe, d. H. Albumin, schneller als andere. Die größten und neutralen (γ-Globuline) sind die letzten.

    Der Verlauf der Elektrophorese wird durch die Beweglichkeit der zu trennenden Substanzen beeinflusst, abhängig von einer Reihe von Faktoren: der Ladung der Proteine, der Größe des elektrischen Feldes, der Zusammensetzung des Lösungsmittels (Puffergemisch), der Art des Trägers (Papier, Film, Gel).

    Allgemeine Ansicht der Elektrophorese

    Die Anzahl der emittierten Fraktionen wird durch die Elektrophoresebedingungen bestimmt. Elektrophorese auf Papier und Celluloseacetatfilmen in klinischen Diagnoselaboren erzeugt 5 Fraktionen (Albumin, α1-, α2-, β- und γ-Globuline), während sie in Polyacrylamidgel - bis zu 20 oder mehr Fraktionen sind. Bei der Verwendung fortgeschrittener Methoden (radiale Immunodiffusion, Immunelektrophorese und andere) werden zahlreiche Einzelproteine ​​in den Globulinfraktionen nachgewiesen.

    Elektrophoregramm (oben) und das grafische Ergebnis seiner Verarbeitung (unten)

    Das Aussehen von Proteinogrammen wird nur von denjenigen Proteinen beeinflusst, deren Konzentration ziemlich hoch ist.

    Serumproteinfraktionen

    Bestimmung quantitativer und qualitativer Veränderungen in den Hauptblutproteinfraktionen, die zur Diagnose und Kontrolle der Behandlung akuter und chronischer Entzündungen der infektiösen und nichtinfektiösen Genese sowie von onkologischen (monoklonalen Gammopathien) und einigen anderen Krankheiten verwendet werden.

    Russische Synonyme

    Englische Synonyme

    Serumproteinelektrophorese (SPE, SPEP).

    Forschungsmethode

    Elektrophorese auf Agarosegelplatten.

    Maßeinheiten

    G / l (Gramm pro Liter),% (Prozent).

    Welches Biomaterial kann für die Forschung verwendet werden?

    Wie bereite ich mich auf die Studie vor?

    1. Essen Sie nicht innerhalb von 12 Stunden vor dem Test.
    2. Beseitigen Sie körperlichen und seelischen Stress und rauchen Sie 30 Minuten nicht, bevor Sie Blut spenden.

    Allgemeine Informationen zur Studie

    Das gesamte Serumprotein umfasst Albumin und Globuline, die normalerweise in einem bestimmten qualitativen und quantitativen Verhältnis stehen. Es kann mit mehreren Labormethoden bewertet werden. Die Elektrophorese von Proteinen in einem Agarosegel ist ein Verfahren zum Trennen von Proteinmolekülen, basierend auf unterschiedlichen Bewegungsgeschwindigkeiten in einem elektrischen Feld in Abhängigkeit von Größe, Ladung und Form. Bei der Trennung des gesamten Serumproteins können 5 Hauptfraktionen nachgewiesen werden. Bei der Elektrophorese werden die Proteinfraktionen in Form von Streifen unterschiedlicher Breite mit einem für jeden Proteintyp spezifischen gelspezifischen Charakter bestimmt. Um den Anteil jeder Fraktion an der Gesamtmenge an Protein zu bestimmen, wird die Intensität der Banden geschätzt. So ist beispielsweise die Hauptproteinfraktion von Molke Albumin. Es macht etwa 2/3 des gesamten Bluteiweißes aus. Albumin entspricht der intensivsten Bande, die durch Elektrophorese von Serumproteinen einer gesunden Person erhalten wird. Andere durch Elektrophorese nachgewiesene Serumfraktionen umfassen: Alpha-1 (hauptsächlich Alpha-1-Antitrypsin), Alpha-2 (Alpha-2-Makroglobulin und Haptoglobin), Beta (Transferrin und C3-Komplementkomponente) und Gamma- Globuline (Immunglobuline). Verschiedene akute und chronische Entzündungsprozesse und Tumorerkrankungen gehen mit einer Änderung des normalen Anteils an Proteinfraktionen einher. Das Fehlen einer Bande kann auf einen Proteinmangel hinweisen, der bei Immundefekten oder Alpha-1-Antitrypsin-Mangel beobachtet wird. Der Überschuss eines Proteins wird von einer Zunahme der Intensität der entsprechenden Bande begleitet, die am häufigsten bei verschiedenen Gammopathien beobachtet wird. Das Ergebnis der elektrophoretischen Trennung von Proteinen kann grafisch dargestellt werden, wobei jede Fraktion durch eine bestimmte Höhe gekennzeichnet ist, die ihren Anteil am gesamten Molkeprotein widerspiegelt. Eine pathologische Zunahme des Anteils einer Fraktion wird als "Peak" bezeichnet, beispielsweise "M-Peak" bei multiplem Myelom.

    Die Untersuchung von Proteinfraktionen spielt eine besondere Rolle bei der Diagnose monoklonaler Gammopathien. Diese Gruppe von Krankheiten umfasst das multiple Myelom, die monoklonale Gammapathie unklarer Genese, die Waldenström-Makroglobulinämie und einige andere Zustände. Diese Krankheiten sind durch klonale Proliferation von B-Lymphozyten oder Plasmazellen gekennzeichnet, in denen eine unkontrollierte Produktion eines Typs (eines Idiotyps) von Immunglobulinen stattfindet. Bei der Trennung von Molkeprotein bei Patienten mit monoklonaler Gammapathie mittels Elektrophorese werden charakteristische Veränderungen beobachtet - das Auftreten einer schmalen intensiven Bande in der Gamma-Globulinzone, als M-Peak oder M-Protein bezeichnet. Der M-Peak kann die Hyperproduktion eines beliebigen Immunglobulins widerspiegeln (sowohl IgG bei multiplem Myelom als auch IgM bei Waldenstrom-Makroglobulinämie und IgA bei monoklonaler Gammopathie unklarer Genese). Es ist wichtig anzumerken, dass das Agarosegelelektrophoreseverfahren nicht die Unterscheidung zwischen verschiedenen Klassen von Immunglobulinen untereinander ermöglicht. Zu diesem Zweck unter Verwendung von Immunelektrophorese. Darüber hinaus erlaubt diese Studie eine ungefähre Abschätzung der Menge des pathologischen Immunglobulins. In dieser Hinsicht ist die Studie nicht für die Differentialdiagnose von multiplem Myelom und monoklonaler Gammopathie unklaren Ursprungs dargestellt, da sie eine genauere Messung der Menge an M-Protein erfordert. Wenn die Diagnose eines multiplen Myeloms verifiziert wurde, kann die Agarosegelelektrophorese verwendet werden, um die Dynamik des M-Proteins unter der Kontrolle der Behandlung zu bestimmen. Es ist zu beachten, dass 10% der Patienten mit multiplem Myelom keine Anomalien im Proteinogramm aufweisen. Somit beseitigt ein normales Proteinogramm, das durch Agarosegelelektrophorese erhalten wird, diese Krankheit nicht vollständig.

    Ein anderes Beispiel für die durch Elektrophorese nachgewiesene Gammapathie ist ihre polyklonale Vielfalt. Es zeichnet sich durch Hyperproduktion verschiedener Typen (verschiedene Idiotypen) von Immunglobulinen aus, was als gleichmäßige Zunahme der Intensität der Gammaglobulinbande in Abwesenheit von Peaks definiert wird. Polyklonale Gammopathie wird bei vielen chronischen entzündlichen Erkrankungen (Infektions- und Autoimmunerkrankungen) sowie bei der Leberpathologie (Virushepatitis) beobachtet.

    Die Untersuchung von Serumproteinfraktionen wird zur Diagnose verschiedener Immunmangelsyndrome verwendet. Ein Beispiel wäre Brutons Agammaglobulinämie, die die Konzentration aller Immunglobulinklassen reduziert. Die Elektrophorese von Serumproteinen eines Patienten mit Bruton-Krankheit ist durch die Abwesenheit oder extrem niedrige Intensität der Gamma-Globulin-Bande gekennzeichnet. Eine niedrige Alpha-1-Bandenintensität ist ein charakteristisches diagnostisches Zeichen für einen Alpha-1-Antitrypsin-Mangel.

    Eine Vielzahl von Zuständen, bei denen qualitative und quantitative Veränderungen im Proteinogramm beobachtet werden, umfassen eine Vielzahl von Erkrankungen (von chronischem Herzversagen bis hin zu Virushepatitis). Trotz einiger typischer Abweichungen des Proteinogramms, die in einigen Fällen eine sichere Diagnose der Krankheit ermöglichen, kann das Ergebnis der Elektrophorese von Serumproteinen in der Regel nicht als eindeutiges Kriterium für die Diagnose dienen. Daher wird die Interpretation der Untersuchung von Proteinfraktionen des Blutes unter Berücksichtigung zusätzlicher klinischer, Labor- und Instrumentendaten durchgeführt.

    Wofür wird Forschung verwendet?

    • Beurteilung des qualitativen und quantitativen Verhältnisses der Hauptproteinfraktionen bei Patienten mit akuten und chronischen Infektionskrankheiten, Autoimmunerkrankungen und bestimmten Lebererkrankungen (chronische Virushepatitis) und Nieren (nephrotisches Syndrom).
    • Diagnose und Kontrolle der Behandlung der monoklonalen Gammopathie (multiples Myelom und monoklonale Gammopathie unklarer Genese).
    • Zur Diagnose von Immunschwäche-Syndromen (Bruton-Agammaglobulinämie).

    Wann ist eine Studie geplant?

    • Bei der Untersuchung eines Patienten mit akuten oder chronischen Infektionskrankheiten, Autoimmunerkrankungen und bestimmten Lebererkrankungen (chronische Virushepatitis) und Nierenerkrankungen (nephrotisches Syndrom).
    • Bei Symptomen eines multiplen Myeloms: pathologische Frakturen oder Schmerzen in den Knochen, unmotivierte Schwäche, anhaltendes Fieber, wiederkehrende Infektionskrankheiten.
    • Bei Abweichungen in anderen Labortests, bei denen ein Multiplen Myelom vermutet werden kann: Hyperkalzämie, Hypoalbuminämie, Leukopenie und Anämie.
    • Bei einem Alpha-1-Antitrypsin-Mangel besteht der Verdacht auf Morbus Bruton und andere Immundefekte.

    Bluteiweißelektrophorese

    Die Proteinelektrophorese ist eine Art Bluttest zur Beurteilung des Verhältnisses zwischen verschiedenen Blutproteinen und zum Nachweis von Paraprotein.

    Synonyme: Serumproteinelektrophorese, Protein ELP, SPE, SPEP.

    Elektrophorese von Blutproteinen ist -

    Untersuchung der quantitativen und qualitativen Eigenschaften von Blutproteinen in ihrer Verteilung im elektrischen Feld.

    Proteine ​​sind alle Zellen des Körpers aufgebaut. Protein - ein komplexes Molekül, besteht aus einfacheren "Bausteinen" - Aminosäuren. Insgesamt werden alle Blutproteine ​​"Gesamtprotein" genannt, das wiederum aus Bestandteilen besteht - Albumin, Globulin.

    Proteine ​​können in Abhängigkeit von der Acidität des Mediums, in dem die Elektrophorese durchgeführt wird, eine positive oder negative Ladung tragen. Die Bewegung von Proteinen hängt von der Größe der Ladung, der Form und Größe des Moleküls, seinem Gewicht und den Eigenschaften des Mediums ab.

    Positiv geladene Proteinmoleküle werden besser adsorbiert als negativ geladene, daher werden negative Ladungen für die Proteinelektrophorese verwendet. Albumin trägt die größte negative Ladung und bewegt sich daher schneller zur Anode.

    Träger für die Elektrophorese

    • chromatographisches Papier
    • Azetatcellulosepapier
    • Agargel
    • Acrylgel
    • Polyacrylgel
    • Kapillarelektrophorese

    Die Elektrophorese von Blutproteinen ist in 5-6 Fraktionen unterteilt - Albumin, Alpha-1-, Alpha-2-, Beta- und Gamma-Globuline (manchmal Beta-1- und Beta-2-Globuline).

    Hinweise

    • Diagnose einer monoklonalen Gammopathie (multiples Myelom)!
    • erhöhtes Gesamtprotein im Blut
    • erhöhtes Gammaglobulin
    • sehr hohe ESR - mehr als 50 mm / Stunde (wenn keine anderen Gründe für das Wachstum vorliegen)
    • Screening, Diagnose und Überwachung der Behandlung der monoklonalen Gammopathie (Multiples Myelom)

    Die einzige direkte Indikation für die Elektrophorese von Blutproteinen ist der Nachweis der monoklonalen Gammopathie. Heute kann ein Arzt anstelle der Elektrophorese eine Analyse eines bestimmten interessierenden Blutproteins vorschreiben, was nur indikative Ergebnisse liefert.

    Monoklonale Gammopathie

    Monoklonale Gammopathie - das Auftreten eines homogenen Klons von Immunglobulinen - Paraproteinen - im Blut, der von einem Zellklon synthetisiert wird

    • Myelom
    • asymptomatisches Myelom
    • monoklonale Gammopathie unbekannter Ätiologie (MGUS)
    • Plasmozytom
    • primäre AL-Amyloidose

    Beim Myelom tritt eine signifikante Menge an "falschem" Protein im Blut auf - Paraprotein oder M-Protein. Dies ist ein "monoklonales Protein", da es nur in Zellen aus einem einzigen malignen B-Lymphozyten-Klon synthetisiert wird. Es ist alles gleich und auf der Kurve der Elektrophorese von Proteinen sehr deutlich sichtbar. Die Menge an Paraprotein (Blackout, Jump up) zeigt das Vorhandensein eines Myeloms an und ermöglicht Ihnen die Beurteilung der Größe, des Verlaufs und der Konzentrationsänderungen - ein frühes Symptom einer Verschlimmerung oder Remission.

    Symptome

    • Schmerzen in den Knochen - vor allem der Wirbelsäule und des Beckens
    • starke Kopfschmerzen
    • Veränderungen in der Gesamturinanalyse - Proteininurie
    • starke Schwäche, Müdigkeit
    • häufige Infektionskrankheiten

    Norma

    Der Name der Proteinfraktion

    Absolute Werte, g / l

    Denken Sie daran, dass jedes Labor bzw. Laborgerät und Reagenzien „eigene“ Standards hat. In Form von Laboruntersuchungen stehen sie in der Spalte - Referenzwerte oder der Norm.

    Zusätzliche Forschung

    • vollständiges Blutbild
    • Urinanalyse
    • Leberfunktionstests - Bilirubin, AST, ALT, GGT, alkalische Phosphatase
    • Nierentests - Kreatinin, Harnstoff, Harnsäure
    • Gesamtbluteiweiß, Albumin, Globuline
    • Serumprotein-Immunfixierung
    • monoklonale Immunglobuline
    • polyklonale Immunglobuline
    • freie Lichtketten im Blut
    • Beta 2-Mikroglobulin
    • Albumin im Urin
    • Urinproteinelektrophorese
    • Urin-Protein-Immunfixierung
    • lose Urinketten

    Was beeinflusst das Ergebnis?

    • erhöhter Bilirubinspiegel
    • Hämolyse - Zerstörung der roten Blutkörperchen

    Proteinfraktionen auf der Elektrophoresekurve

    1. Prealbumin (Transthyretin) - Leberprotein, das sich vor Albumin mit einer kurzen Halbwertszeit befindet, bindet Schilddrüsenhormone, ein Transportprotein für Vitamin A (verhindert dessen Verlust mit dem Urin). Mit der Menge an Voralbumin können Sie die Verfügbarkeit von Proteinen in peripheren Geweben beurteilen. Reduziert Lebererkrankungen und Mangelernährung.

    2. Albumine sind die größte Fraktion von Blutproteinen, ein Peak ist deutlich sichtbar. Die Gründe für die Reduktion von Albumin sind in diesem Artikel ausführlich beschrieben. Selten entwickelt eine angeborene Mutation eine Disalbuminämie - die Albuminfraktion spaltet sich auf.

    3. Alpha-1-Lipoproteine ​​- ein schwach gefärbter Bereich zwischen Albumin und Alpha-1-Globulin.

    4. Die Größe der alpha-1-Globulinzone wird durch den Gehalt an alpha-1-Antitrypsin, Orozomukoid, alpha-1-Fetoprotein und alpha-1-Mikroglobulin bestimmt. Bei akuter Entzündung - eine sichtbare Verdunkelung.

    • Alpha-1-Antitrypsin - Die genetische Variabilität kann sich in einer Veränderung der Proteinbewegung, einer Leberzirrhose, einer Erhöhung der Leberfunktionstests, in der Schwangerschaft, einer Abnahme äußern
    • Alpha-1-Fetoprotein ist ein Marker für Tumoren der Leber und angeborene Anomalien in der Pränataldiagnostik
    • mit einer Abnahme der Geschwindigkeit der glomerulären Filtration - ein Anstieg des Alpha-1-Mikroglobulin-Blutes

    5. Alpha-2-Globuline - Alpha-2-Makroglobulin, Ceruloplasmin, Haptoglobin und Prä-Beta-Lipoprotein beeinflussen die Bildung dieser Zone. Änderungen haben keine klinische Bedeutung.

    6. Interzone zwischen alpha-2- und gamma-Globulinen - schwach gefärbte Hämoglobin-Haptoglobin-Komplexe treten während der Hämolyse auf und bilden in diesem Bereich einen sichtbaren Streifen.

    7. Beta-1-Globuline - Die Größe des Blackouts wird durch die Menge an Transferrin, Fibrinogen, C-reaktivem Protein und Hämopexin bestimmt. Die Intensität korreliert mit der gesamten Eisenbindungsfähigkeit des Blutserums. Bei Eisenmangelanämie und während der Schwangerschaft erhöht sich die Transferrinsynthese und die Kontrastzone

    8. Die Interzone zwischen Beta-1- und Beta-2-Globulinen wird von Immunglobulin A (IgA) gebildet. Ein typischer Streifen wird durch Beta-Lipoprotein gebildet.

    9. Beta-2-Globuline - gebildet durch die C4-Komponente des Komplements - verstärkten - bei akuter Entzündung - die Bildung von Immunkomplexen bei Autoimmunkrankheiten.

    Komplement - 11 Proteine, Faktoren der nichtspezifischen humoralen Immunität.

    • Beta-2-Mikroglobulin - Teil des HLA-Systems auf der Zelloberfläche, zeigt die Zellteilungsrate, Blutanstieg - Abnahme der Filtrationsrate in den Nieren, lymphoproliferative Erkrankungen
    • Fibrinogen - ein Protein des Blutgerinnungssystems zwischen Beta und Gamma-Globulinen, akute Entzündungen erhöht, schweres Leberversagen reduziert, disseminierte intravaskuläre Gerinnung

    10. Die Eigenschaften der Gamma-Globuline-Zone werden durch die Eigenschaften der Immunglobulin-G-Klassen (IgG) bestimmt. Immunglobulin M (IgM) befindet sich näher am Start.

    Monoklonale Immunglobuline - nur in Gegenwart der Krankheit das Produkt eines Klons von Zellen aus B-Lymphozyten nachgewiesen. Mit zunehmendem Alter nimmt der Nachweis von Paraprotein zu, eine benigne Hyperimmunoglobulinämie erscheint ohne Symptome.

    Proteinfraktionen

    Synonyme: Proteinfraktionen, Proteinogramm, Serumproteinelektrophorese, SPE

    Einer der Hauptbestandteile von Blut ist ein Protein, das aus Fraktionen (Albumin und verschiedenen Globulintypen) besteht, die eine bestimmte Formel für das quantitative und strukturelle Verhältnis bilden. Bei entzündlichen (akuten und chronischen) Prozessen sowie bei onkologischen Pathologien wird die Rezeptur der Proteinfraktionen gestört, was die Beurteilung des physiologischen Zustands des Körpers und die Diagnose einer Reihe schwerwiegender Krankheiten ermöglicht.

    Allgemeine Informationen

    Unter Einwirkung eines elektrischen Feldes (in der Praxis wird Elektrophorese eingesetzt) ​​wird das Protein in 5-6 Fraktionen unterteilt, die sich in Ort, Mobilität, Struktur und Anteil der gesamten Proteinmasse unterscheiden. Die wichtigste Fraktion (Albumin) macht mehr als 40-60% des gesamten Serumproteins aus.

    Andere Fraktionen sind Globuline:

    Dazu gehören Proteine ​​der Akutphase (schnelle Reaktion):

    • Antitrypsin fördert die Fibrillogenese (den Prozess der Bildung von Bindegewebe);
    • Lipoproteine ​​sind für die Abgabe von Lipiden an andere Zellen verantwortlich.
    • Transportproteine ​​binden und bewegen wichtige Körperhormone (Cortisol, Thyroxin).

    Ebenfalls enthalten sind die Akute-Phase-Proteine:

    • Makroglobulin aktiviert die Abwehrprozesse des Körpers bei infektiösen und entzündlichen Läsionen;
    • Haptoglobin bindet an Hämoglobin;
    • Ceruloplasmin identifiziert und bindet Kupferionen, neutralisiert freie Radikale und ist ein oxidatives Enzym für Vitamin C, Adrenalin;
    • Lipoproteine ​​sorgen für die Bewegung von Fett.

    Diese Gruppe umfasst Proteine:

    • Transferrin (sorgt für Bewegung von Eisen);
    • Hemopexin (verhindert Eisenverlust);
    • Ergänzungen (an der Immunantwort beteiligt);
    • Beta-Lipoproteine ​​(Phospholipide und Cholesterin verschieben);
    • einige Immunglobuline (auch Immunantworten).

    Die Fraktion umfasst die wichtigsten Proteine ​​verschiedener Immunglobulinklassen (IgA, IgM, IgE, IgG), die Antikörper sind und für die lokale Immunität des Organismus verantwortlich sind.

    Infolge der Entwicklung einer akuten oder einer Verschlimmerung chronisch entzündlicher Erkrankungen ändert sich der Anteil der Proteinfraktionen. Eine Abnahme der Menge dieses oder jenes Proteins kann bei Immundefekten beobachtet werden, die auf schwerwiegende Vorgänge im Körper (Autoimmunkrankheiten, HIV, Onkologie usw.) hinweisen. Ein Überschuss weist häufig auf eine monoklonale Gammopathie (Produktion von abnormalen Immunglobulintypen) hin. Die Auswirkungen der Gammapathie umfassen das multiple Myelom (Plasmazellkarzinom), die Waldenstrom-Makroglobulinämie (Knochenmarkstumor) usw. Es kann auch eine polyklonale Gammopathie (Sekretion einer abnormalen Menge von Immunglobulinen) auftreten. Das Ergebnis sind Infektionskrankheiten, Autoimmunerkrankungen, Lebererkrankungen (zum Beispiel Virushepatitis) und andere chronische Prozesse.

    Hinweise

    Die Untersuchung von Proteinfraktionen ermöglicht die Diagnose von Immunodeficiency-Syndrom, Krebs und Autoimmunprozessen.

    Der Arzt kann in folgenden Fällen auch ein Proteinogramm verschreiben:

    • Einschätzung der Schwere von entzündlichen oder infektiösen Prozessen (akut und chronisch);
    • Diagnose von Lebererkrankungen (Hepatitis) und Nierenerkrankungen (nephrotisches Syndrom);
    • Bestimmung der Dauer der Erkrankung, Form (akut, chronisch), Stadium sowie Überwachung der Wirksamkeit der Therapie;
    • Diagnostik von mono- und polyklonalen Gammopathien;
    • Diagnose und Behandlung diffuser Läsionen des Bindegewebes einschließlich Kollagenosen (systemische Zerstörung);
    • Beobachtung von Patienten mit Stoffwechselstörungen, Diät;
    • Überwachung des Zustands von Patienten mit Malabsorptionssyndrom (Verdauungsstörungen und Resorption von Nahrungsbestandteilen);
    • Verdacht auf ein Myelom, das durch Symptome gekennzeichnet ist: chronische Schwäche, Fieber, häufige Frakturen und Luxationen, Knochenschmerzen, chronische Infektionsprozesse.

    Die Untersuchung der Proteinfraktionen im Blut (Proteinogramm) zeigt die Gesamtproteinkonzentration, den Anteil an Albumin und Globulinen.